Tripsin in kimotripsin sta dva ključna encima pri prebavi beljakovin v hrani. Oboje proizvaja in izloča trebušna slinavka kot zimogeni, torej v neaktivni obliki; zimogenski predhodnik tripsina se imenuje tripsinogen, medtem ko se kimotripsin imenuje kimotripsinogen.
Tripsin in kimotripsin spadata v veliko družino proteolitičnih encimov (vključenih v prebavo beljakovin) in v podskupino endopeptidaz. Te snovi - vključno z želodčnim pepsinom in elastazo trebušne slinavke - napadajo peptidne vezi znotraj aminokislinske verige in povzročajo manjše molekularne fragmente. Encimi iz druge skupine, tiste iz eksopeptidaz, dokončajo delo tripsina in kimotripsina ter ločijo posamezne aminokisline s koncev peptidne verige; karboksipeptidaze trebušne slinavke (A1, A2 in B, ki napadajo karboksilni konec), pa tudi aminopeptidaze (ki napadajo aminoterminalni konec) in dipeptidaze, ki jih proizvaja in izloča sluznica tankega črevesa, spadajo v to družino. karboksipeptidaza, podobno kot je bilo ugotovljeno pri tripsinu (tripsinogen) in kimotripsinu (kimotripsinogen), ga trebušna slinavka izloča v neaktivni obliki.V vseh treh primerih je encim, vključen v proces encimske aktivacije, enteropeptidaza, beljakovina, ki jo proizvajajo in izločajo celice sluznice dvanajstnika; natančneje, enteropeptidaza je specifična za tripsinogen, ki se, ko se enkrat pretvori v tripsin, aktivira tudi druge proteolitične encime, vključno z istim tripsinogenom.
Naj na kratko spomnimo, da je dvanajstnik prvi del tankega črevesa in vanj ne tečejo samo sokovi trebušne slinavke, ampak tudi jetrni sokovi (žolč), ki so bistveni za korekcijo pH in prebavo lipidov.
Funkcionalne razlike med tripsinom in kimotripsinom se preprosto nanašajo na njihovo specifičnost, to je sposobnost prepoznavanja in cepljenja le vezi, ki jih tvorijo posebne aminokisline. Tripsin deluje predvsem na peptidne vezi, ki zajemajo bazične aminokisline (na primer arginin in lizin), medtem ko kimotripsin v glavnem hidrolizira vezi, ki vključujejo tirozin, fenilalanin, triptofan, levcin in metionin.
Zahvaljujoč različnim proteolitičnim encimom, ki prispevajo k želodčni kislosti, se beljakovine v prehrani, ki jih je prvotno tvorilo več deset aminokislin, razgradijo v dipeptide, tripeptide in proste aminokisline, vse snovi, ki se zlahka absorbirajo iz kapilar črevesna sluznica transportirana v jetra.
Tripsin in kimotripsin v blatu
Določanje kimotripsina in tripsina v blatu se uporablja, še posebej v preteklosti, kot posreden test funkcionalne sposobnosti eksokrine trebušne slinavke. Če nekaj na ravni te žleze ne deluje pravilno, je logično pričakovati zmanjšano sintezo tripsina in kimotripsina, ki bo tudi v blatu primanjkovalo. Test ima dobro občutljivost, vendar je obremenjen z dejanskim tveganjem lažno pozitivnih in lažno negativnih. Uporaba odvajal na primer zmanjša koncentracijo encimov v blatu, medtem ko vnos prebavnih izvlečkov trebušne slinavke (na primer pankreatin) ali zelenjave (na primer stebla ananasa, papaje, papaina in bromelaina) povzroči lažno negativne rezultate. črevesna flora tudi rahlo vpliva na količino tripsina in kimotripsina, ki nespremenjeni prispejo v blato; zato lahko uporaba antibiotikov povzroči lažno negativne rezultate; nasprotno, v prisotnosti divertikuloze in drugih stanj, ki spodbujajo proliferacijo bakterij, je mogoče zabeležiti lažno pozitivne rezultate.
Klasična uporaba testa tripsina in kimotripsina v blatu je odkrivanje insuficience trebušne slinavke pri bolnikih s cistično fibrozo. Ena od posledic te bolezni je okvara normalnega transporta tripsina in drugih prebavnih encimov iz trebušne slinavke v dvanajstnik. ; iz tega razloga je blato pri otroku s cistično fibrozo ob rojstvu še posebej kompaktno, kar povzroča črevesno obstrukcijo.
